Химия аминокислот, пептидов и белков

План лекции

Аминокислоты. Определение, строение, виды классификаций.
Свойства аминокислот: амфотерность, образование цвиттер-иона, образование

Аминокислоты

- это органические вещества, содержащие карбоксильную и амино-группы.

В состав белков входят

1) по полярности и заряду радикала (рациональная)

Классификации аминокислот

2) Отрицательнозаряженные аминокислоты

1) Положительнозаряженные аминокислоты

I. Полярные аминокислоты (с гидрофильным радикалом)

3) Полярные незаряженные аминокислоты

II. Неполярные аминокислоты (с гидрофобным радикалом)

2) По числу карбоксильных групп и аминогрупп

3) по строению радикала

4) По содержанию дополнительных функциональных групп

5) Биологическая классификация

Свойства аминокислот

1) Амфотерность аминокислот

Основные свойства аминокислоты обусловлены наличием амино-группы:

- способность аминокислоты проявлять

2) Образование биполярного иона (цвиттер-иона) или внутренней соли

а) нейтральные аминокислоты

-

+

НОН

б)

Заряды моноаминомонокарбоновых аминокислот в разных средах на примере аланина

Заряды моноаминодикарбоновых аминокислот в разных средах на примере глутаминовой кислоты

Заряды диаминомонокарбоновых аминокислот в разных средах на примере лизина

3) Образование комплексной (хелатной) соли меди (II) с α-аминокислотами

синего цвета

4) Общая качественная реакция на α-аминокислоты с нингидрином

5) Дезаминирование с азотистой кислотой

Данная реакция используется для количественного определения α-аминокислоты

Общие пути превращения аминокислот в организме животных и человека

1. Дезаминирование
2. Трансаминирование
3.

1. Дезаминирование – превращения аминокислот, протекающие с потерей аминогруппы в виде

2. Трансаминирование (переаминирование) – перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту с

3. Декарбоксилирование – отщепление карбоксильной группы аминокислоты с образованием биогенного амина

Пептиды - это органические вещества, содержащие в своем составе от

Образование пептидов

H2N

СН

+ 2 Н2О

(СН2)4

NН2

(СН2)4

NН2

α

С

=

О

ОН

H- N

СН

+

_

Н

СН2

СООН

α

С

=

О

ОН

СООН

H- N

СН

+

_

Н

СН2

α

SH

Лизин

Аспарагиновая к-та

Цистеин

Белки

– высокомолекулярные азотсодержащие биополимеры (полипептиды), построенные из α-аминокислот, соединенных друг с

Строение белковых молекул

Первичная структура белка
уникальна и детерминирована генетически

Секвенирование – определение первичной структуры белка путем последовательного отщепления α-аминокислот с

Вторичная структура-

это расположение в пространстве одной полипептидной цепи в виде альфа-спирали

Третичная структура -

это расположение в пространстве одной полипептидной цепи, стабилизированной связями

Четвертичная структура-

Это расположение в пространстве нескольких полипептидных цепей, соединенных между собой

Структуры белковых молекул

Физико-химические свойства белков

Наличие высокой молекулярной массы (>5000 Да)
Амфотерность -

3) Изоэлектрическая точка (рI) – значение рН раствора, при котором суммарный

Глобулярные

Фибриллярные

4) Наличие определенной формы белковых молекул

5) Растворимость в воде
Факторы, стабилизирующие белки в растворе:

6) осаждаемость

Необратимое осаждение (денатурация)
Денатурация – любое негидролитическое нарушение уникальной структуры

Классификация белков

Простые - при гидролизе дают только аминокислоты
Альбумины и глобулины (белки

Функции белков

Структурная (коллаген, эластин, кератин)
Сократительная (актин, миозин и др.)
Транспортная (альбумины,