Механизм действия ферментов

Содержание

Слайд 2

III. Гидролазы. Ферменты, катализирующие расщепление веществ с участием воды. Они не

III. Гидролазы.
Ферменты, катализирующие расщепление веществ с участием воды. Они не нуждаются

в коферментах.
IV. Лиазы.
Ферменты, катализирующие присоединение веществ по двойным связям.
V. Изомеразы.
Катализируют внутримолекулярные перегруппировки. Имеют окончание –изомераза или –мутаза. Могут осуществлять рацимизацию, транс-,цисизомеризацию, внутримолекулярный перенос функциональных групп. Коферментом является цианкобаламин − производное витамина В12.
VI. Лигазы = синтетазы.
Ферменты, осуществляющие энергозависимый синтез. Поставщиком обычно является внутриклеточный пирофосфат(АТФ, АДФ).
Слайд 3

Механизм действия ферментов Биологический ферментативный катализ является примером каталитического процесса и

Механизм действия ферментов

Биологический ферментативный катализ является примером каталитического процесса и для

него выполняются все законы.
Классические катализаторы действуют за счет энергии активации. Энергия активации − энергия, необходимая молекуле вещества для преодоления энергетического барьера. Катализаторы не меняют ΔG они снижают энергию активации. Снижение энергии активации увеличивает количество молекул, способных преодолеть энергетический барьер реакции и происходит это не линейно, не пропорционально.
Слайд 4

Снижение энергии активации достигается за счет: 1. ориентации субстратов. 2. Теория

Снижение энергии активации достигается за счет:

1. ориентации субстратов.
2. Теория стерического взаимодействия

(взаимодействие ключ-замок). Фишер предположил, что активный центр фермента пространственно соответствует молекуле субстрата. За счет своей пространственной специфичности фермент и субстрат ориентируются специфично.
Слайд 5

3. теория индуцированного соответствия. Предложил Кошланд. После образования комплекса фермент-субстрат, в

3. теория индуцированного соответствия.
Предложил Кошланд. После образования комплекса фермент-субстрат, в молекуле

фермента могут наблюдаться некие конформационные изменения, которые индуцируют соответствующие изменения в молекуле субстрата.
Слайд 6

4. образование промежуточных комплексов. а) кислотно-основный катализ. В ферменте донорами протонов

4. образование промежуточных комплексов.
а) кислотно-основный катализ.
В ферменте донорами протонов могут являться

аминокислотные остатки цистеина, глутамата, аспартата, лизина, гистедина. Акцепторами протонов являются те же самые группы но в депротонированной форме.
б) ковалентный катализ.
При нем субстрат или его часть образуют устойчивые ковалентные связи с молекулой фермента.
Слайд 7

в) нуклеофильная-электрофильная атака

в) нуклеофильная-электрофильная атака

Слайд 8

Факторы, влияющие на активность фермента Концентрация субстрата. В 1913г. Михаэлис и

Факторы, влияющие на активность фермента

Концентрация субстрата.
В 1913г. Михаэлис и Ментен проедложили

уравнение
υ = υmax[S]/Km+[S]
Слайд 9

Km - константа Михаэлиса. Лимитирующим фактором протекания реакции, является образование фермент-субстратного

Km - константа Михаэлиса.
Лимитирующим фактором протекания реакции, является образование фермент-субстратного комплекса.
Km=

концентрации субстрата при которой скорость реакции равна ½ скорости максимальной.
Т.к. это концентрация, то она выражается моль/литр и тп.
Уравнение Михаэлиса-Ментен описявает односубстратные не аллостерические ферменты.
Слайд 10

Уравнение Лайнуивера-Берка

Уравнение Лайнуивера-Берка

Слайд 11